Состав и физико-химические свойства крови человека

Состав крови

Плазма крови – жидкая опалесцирующая жидкость желтоватого цвета, которая состоит на 91-92% из воды. Она содержит в своем составе органические и неорганические вещества.

Органические – белки(7-8% или 60-82 г/л), остаточный азот – в результате белкового обмена(мочевина, мочевая кислота, креатинин, креатин, амиак) – 15-20ммол/л. Этот показатель характеризует работу почек. Рост этого показателя свидетельствует о почечной недостаточности. Глюкоза – 3,33-6,1ммол/л — диагностируется сахарный диабет.

Неорганические – соли(катионы и анионы) – 0,9%

Белки плазмы и их функции

Альбумины. Их содержится в крови 4,5-6,7%, т.е. 60-65% всех плазменных белков приходится на долю альбуминов. Они выполняют в основном питательно-пластическую функцию. Не менее важна транспортная роль альбуминов, так как они могут связывать и транспортировать не только метаболиты, но лекарства. При большом накоплении жира в крови часть его тоже связывается альбуминами. Поскольку альбуминам принадлежит очень высокая осмотическая активность, на их долю приходится до 80% всего коллоидно-осмотического (онкотического) давления крови. Поэтому уменьшение количества альбуминов ведет к нарушению водного обмена между тканями и кровью и появлению отеков. Синтез альбуминов происходит в печени.

Глобулиныобычно всюду сопутствуют альбуминам и являются наиболее распространенными из всех известных белков. Общее количество глобулинов в плазме составляет 2,0-3,5%, т.е. 35-40% от всех белков плазмы. По фракциям их содержание следующее:

• альфа1-глобулины— 0,22-0,55 г% (4-5%)
• альфа2-глобулины- 0,41-0,71г% (7-8%)
• бета-глобулины — 0,51-0,90 г% (9-10%)
• гамма-глобулины— 0,81-1,75 г% (14-15%)

Фибриноген. Этот белок составляет 0,2-0,4 г%, около 4% от всех белков плазмы крови. Имеет непосредственное отношение к свертыванию, во время которого выпадает в осадок после полимеризации.

Протромбин-белок плазмы крови человека и животных, важнейший компонент системы свёртывания крови.

Другие вещества:

Липиды (жиры) – нерастворимы в воде, и поэтому они не могут транспортироваться кровью в чистом виде. Однако в крови липиды находятся в связанном с транспортными белками состоянии и приобретают растворимость. Образовавшееся химическое соединение носит название липопротеид или липопротеин. Выделяют несколько классов данных соединений:

·липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП) – образуются в печени, содержат липиды (холестерин и триглицериды) которые переносят с кровью к тканям;

·липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) – образуются из ЛПОНП за счет выхода из них триглицеридов и содержат в основном холестерин;

·липопротеиды высокой плотности (ЛПВП)– транспортируют неиспользованный холестерин от тканей в печень, где из него синтезируются желчные кислоты.

Гормоны—биологически активные вещества органической природы, вырабатывающиеся в специализированных клетках желёз внутренней секреции, поступающие в кровь, связывающиеся с рецепторами клеток-мишеней и оказывающие регулирующее влияние на обмен веществ ифизиологические функции. Гормоны служат гуморальными (переносимыми с кровью) регуляторами определённых процессов в различных органах и системах.

Витамины— группа низкомолекулярных органических соединений относительно простого строения и разнообразной химической природы.

Ферменты,или энзимы— обычно белковые молекулы или молекулы РНК(рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах.

Аминокислоты-органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Продукты обмена(мочевина,азот и др)

Минеральные вещества(кальцый, натрий, калий, железо , цинк , медь)

Осмотическое давление в норме приравнивается концентрации. Натрий хлорид 0,9%(физраствор)

pH-КЩР-кислотно-щелочное равновесие.

Кровь имеет 37,36 pH- слабощелочная.

При заболеваниях:

Ацидоз — смещение кислотно-щелочного баланса организма в сторону увеличения кислотности.

Алкалоз — нарушение кислотно-щелочного равновесия организма в сторону увеличения щелочности.

Гомеостаз — саморегуляция, способность открытой системы сохранять постоянство своего внутреннего состояния посредством скоординированных реакций, направленных на поддержание динамического равновесия.

Физико-химические свойства

Цвет крови. Определяется наличием в эритроцитах особого белка — гемоглобина.

Относительная плотность крови. Колеблется от 1,058 до 1,062 и зависит преимущественно от содержания эритроцитов. Относительная плотность плазмы крови в основном определяется концентрацией белков и составляет 1,029—1,032.

Вязкость крови. Определяется по отношению к вязкости воды и соответствует 4,5—5,0. Вязкость крови зависит главным образом от содержания эритроцитов и в меньшей степени от белков плазмы.

Осмотическим давлением называется сила, которая заставляет переходить растворитель (для крови это вода) через полупроницаемую мембрану из менее в более концентрированный раствор. Осмотическое давление крови зависит в основном от растворенных в ней низкомолекулярных соединений, главным образом солей. Около 60% этого давления создается NaCl. Поддержание постоянства осмотического давления играет чрезвычайно важную роль в жизнедеятельности клеток.

Онкотическое давление. Является частью осмотического и зависит от содержания крупномолекулярных соединений (белков) в растворе.

Онкотическое давление играет важную роль в регуляции водного обмена. Чем больше его величина, тем больше воды удерживается в сосудистом русле и тем меньше ее переходит в ткани и наоборот. Онкотическое давление влияет на образование тканевой жидкости, лимфы, мочи и всасывание воды в кишечнике. Поэтому кровезамещающие растворы должны содержать в своем составе коллоидные вещества, способные удерживать воду.

При снижении концентрации белка в плазме развиваются отеки, так как вода перестает удерживаться в сосудистом русле и переходит в ткани.

Температура крови. Во многом зависит от интенсивности обмена веществ того органа, от которого оттекает кровь, и колеблется в пределах 37—40°С. При движении крови не только происходит некоторое выравнивание температуры в различных сосудах, но и создаются условия для отдачи или сохранения тепла в организме.

Постоянство рН крови поддерживается буферными системами: гемоглобиновой, карбонатной, фосфатной и белками плазмы.

Клетки крови — форменные эллементы

1.Клетки красного ряда – эритроциты

2.Клетки белого ряда — лейкоциты

3.Тромбоциты

Эритроциты составляют основную массу форменных элементов крови. Они определяют красный цвет крови. Эритроциты имеют форму двояковогнутого диска, средний диаметр которых около 7 – 8,3 мкм, не имеют ядра. Вся цитоплазма сосредоточена по краям,а в центре её мало. В норме допускаяется форма спущенного мяча.

Гемолиз — разрушение эритроцитов крови с выделением в окружающую среду гемоглобина. В норме гемолиз завершает жизненный цикл эритроцитов (120 суток) и происходит в организме человека и животных непрерывно.

Патологический гемолиз происходит под влиянием гемолитических ядов, холода, некоторых лекарственных веществ (у чувствительных к ним людей) и других факторов; характерен для гемолитических анемий. По локализации процесса выделяют несколько типов гемолиза:

1.Внутриклеточный

2.Внутрисосудистый

Скорость оседания эритроцитов (СОЭ) — это скорость разделения несвернувшейся крови в специальном капилляре на два слоя: из осевших эритроцитов (нижний слой) и прозрачной плазмы (верхний слой). СОЭ измеряется в миллиметрах в час.

СОЭ 2-10 мл в час у мужчин, до 15 мл в час у женщин.

Скорость меняется при заболевании или беременности в сторону увеличения.

Лейкоциты— белые кровяные клетки,они крупнее эритроцитов; неоднородная группа различных по внешнему виду и функциям клеток крови человека или животных, выделенная по признакам наличия ядра и отсутствия самостоятельной окраски.

Главная сфера действия лейкоцитов — защита. Они играют главную роль в специфической и не специфической защите организма от внешних и внутренних патогенных агентов, а также в реализации типичных патологических процессов.

Делятся на 2 группы,в зависимости есть ли зернистость в цитоплазме:

• Зернистые — гранулоциты
• Не зернистые — агранулоциты

В зависимости от особенностей восприятия ими стандартных красителей гранулоциты делят на:

Нейтрофилы (фагоциты)— подвижные клетки, их больше всего в цитоплазме, выполняют защитную функцию и способны к фагоцитозу (захват и поглощение). Окрашиваются в сиреневый цвет. Ядро в виде сигментов, соединяющаяся перемычками. Диаметр зрелого нейтрофила — 10-12 мкм. Живут от нескольких часов,до нескольких суток. В крови умирают быстрее.

Эозинофилы. Кол-во увеличивается при аллергических реакциях, глисных инвазиях, их называют «чистильщиками», способны к фагоцитозу. Диаметр до 15 мкм. Окрашиваются кислыми красками в розовый цвет. Ядро в виде сигмета.

Базофилы — это клетки-разведчики. Основная функция базофилов — ускорение подавления аллергенов и препятствие их распространению по всему организму. Очень крупные гранулоциты: они крупнее и нейтрофилов, и эозинофилов. Принимают активное участие в развитии аллергических реакций немедленного типа (реакции анафилактического шока. Относятся к эндокринной системе. Выделяют гистамин и гепарин. Не окрашиваются кислыми красками.

Не зернистые агранулоциты:

Моноцит – крупный зрелый одноядерный лейкоцит группы агранулоцитов диаметром 18—20 мкм. Подвижны и способны к фагоцитозу. Живут от нескольких часов до нескольких суток. Ядро почти во всю клетку,бобовидное.

Лимфоциты-клетки иммунной системы. Величина минимум — 4,5 мкм,максимум — 10 мкм. Ядро круглое,крупное.

2 вида:

Тл ≈ 80% — тимус зависимые.

Тимус — железа,расположенная в пространстве между легкими. Выполняет две функции: эндокринную и иммунную.

Тh хелперы (участвуют в имунных реакциях)

Тk киллеры(убийцы,принимают участие в противоопухолевых процессах)

Тs супрессоры(подавляют иммунные реакции)

Bл≈ 20% — участвуют в выработке антител(белки глобулины)

Лейкоцитарная формула:

Нейтрофилы до 65% зрелые (палочкоядерные дозревают до сигментоядерных)

Базофилы до 1%

Эозинофилы ≈ 1,4% — 5%

Лимфоциты 1,9%-37%

Моноциты 3%-11%

Тромбоциты – то небольшие (2-4 мкм) безъядерные сферические бесцветные тельца крови.

Содержит вещество тромбопластин и принимает участие в свёртывании крови.

Гемограмма— сожержание всех клеток в крови.

Эритроциты. м. 4-5*10^12, ж. 3,9-4,7*10^12 в 1 л

Гемоглобин м.130-160 г в 1 л,ж. 120-140 г в 1 л.

Цветовой показатель — степень насыщеннсоти цитоплазмы эритроцитов гемоглабином. 0,85 — 1,05.

Лейкоциты 4-9*10^12 на 1 л.

Ретикулоциты — не дозревшие лейкоциты. От 2 до 10% от общего числа эритроцитов.

СОЭ м.2-10, ж. 2-15 мл в ч.

Тромбоциты 180-320*10^9 г на л

Гемостаз — комплексная реакция,направленная на остановку кровотечения.

Коагуляция(свертывание) – слипание частиц коллоидной системы и при их столкновениях в процессе теплового (броуновского) движения, перемешивания или направленного перемещения во внешнем силовом поле.

3 стадии свертывания крови:

• Образование активного тромбопрластина. Тромбомбоцит высвобождает тромбопластин под влиянием солей кальция и других факторов превращения в активный тромбопластин.
• Образование тромбина. Активный тромбопласин, соли кальция и другие компоненты плазмы переводят протромбин в тромбин.
• Образование фибрина тромбина,кальций и другие факторы, переводят фибриноген в фибрин.

Фибрин— бесцветный белок,который составляет основу сгустка — тромба, состоит из отдельных нитей, образующих мономер, идёт его полимеризация.

Между нитями фибрина застревают эритроциты.

Кровотечение 5-10 минут, влияет температура.

Кровь хранят в холодильнике при теппературе 4-8°.

Антикоагуляция — антисвёртывающая система,которая препятствует образованию сгустка.

Группы крови

В 1901 году были открыты 4 группы крови. Открыл австрийски(Вена) врач Ландштейнер.

Эти группы отличаются антигенами. Содержание в эритроцитах агглютинигена АВ.

В плазме агглютинигены АВ0 α β

Правила переливания крови:

Переливается только одногруппная кровь.

Донор — тот,кто сдаёт кровь.

Реципиент — тот,кто получает кровь.

Недостаточно знать только группу. Резус-фактор rh — белок,который содержится в эритроцитах.

85% резус +

15% резус —

Биохимия крови

Белки плазмы крови

В плазме крови содержится 7% всех белков организма при концентрации 60 — 80 г/л. Белки плазмы крови выполняют множество функций. Одна из них заключается в поддержании осмотического давления, так как белки связывают воду и удерживают её в кровеносном русле.

• Белки плазмы образуют важнейшую буферную систему крови и поддерживают pH крови в пределах 7,37 — 7,43.

• Альбумин, транстиретин, транскортин, трансферрин и некоторые другие белки выполняют транспортную функцию.

• Белки плазмы определяют вязкость крови и, следовательно, играют важную роль в гемодинамике кровеносной системы.

• Белки плазмы крови являются резервом аминокислот для организма.

• Иммуноглобулины, белки свёртывающей системы крови, α1-антитрипсин и белки системы комплемента осуществляют защитную функцию.

Методом электрофореза на ацетилцеллюлозе или геле агарозы белки плазмы крови можно разделить на альбумины (55 — 65%), α₁-глобулины (2 — 4%), α₂-глобулины (6 — 12%), β-глобулины (8 — 12%) и н-глобулины (12 — 22%) (рис. 14-19).

Применение других сред для электрофоретического разделения белков позволяет обнаружить большее количество фракций. Например, при электрофорезе в полиакриламидном или крахмальном гелях в плазме крови выделяют 16 — 17 белковых фракций. Метод иммуноэлектрофореза, сочетающий электрофоретический и иммунологический способы анализа, позволяет разделить белки плазмы крови более чем на 30 фракций.

Большинство сывороточных белков синтезируется в печени, однако некоторые образуются и в других тканях. Например, н-глобулины синтезируются В-лимфоцитами (см. раздел 4), пептидные гормоны в основном секретируют клетки эндокринных желёз, а пептидный гормон эритропоэтин — клетки почки.

Для многих белков плазмы, например, альбумина, α₁-антитрипсина, гаптоглобина, трансферрина, церулоплазмина, α₂-макроглобулина и иммуноглобулинов, характерен полиморфизм.

Почти все белки плазмы, за исключением альбумина, являются гликопротеинами. Олигосахариды присоединяются к белкам, образуя гликозидные связи с гидроксильной группой серина или треонина, или взаимодействуя с карбоксильной группой аспарагина. Концевой остаток олигосахаридов в большинстве случаев представляет собой N-ацетилнейраминовую кислоту, соединённую с галактозой. Фермент эндотелия сосудов нейраминидаза гидролизует связь между ними, и галактоза становится доступной для специфических рецепторов гепатоцитов. Путём эндоцитоза «состарившиеся» белки поступают в клетки печени, где разрушаются. Т¹_/2 белков плазмы крови составляет от нескольких часов до нескольких недель.

При ряде заболеваний происходит изменение соотношения распределения белковых фракций при электрофорезе по сравнению с нормой.

Такие изменения называют диспротеинемиями, однако их интерпретация часто имеет относительную диагностическую ценность. Например, характерное для нефротического синдрома снижение альбуминов, α₁— и y-глобулинов и увеличение α₂— и β-глобулинов отмечают и при некоторых других заболеваниях, сопровождающихся потерей белков. При снижении гуморального иммунитета уменьшение фракции y-глобулинов свидетельствует об уменьшении содержания основного компонента иммуноглобулинов — IgG, но не отражает динамику изменений IgA и IgM.

Содержание некоторых белков в плазме крови может резко увеличиваться при острых воспалительных процессах и некоторых других патологических состояниях (травмы, ожоги, инфаркт миокарда). Такие белки называют белками острой фазы, так как они принимают участие в развитии воспалительной реакции организма. Основной индуктор синтеза большинства белков острой фазы в гепатоцитах — полипептид интерлейкин-1, освобождающийся из мононуклеарных фагоцитов. К белкам острой фазы относят С-реактивный белок, называемый так, потому что он взаимодействует с С-полисахаридом пневмококков, α1-антитрипсин, гаптоглобин, кислый гликопротеин, фибриноген. Известно, что С-реактивный белок может стимулировать систему комплемента, и его концентрация в крови, например, при обострении ревматоидного артрита может возрастать в 30 раз по сравнению с нормой. Белок плазмы крови α₁-антитрипсин может инактивировать некоторые протеазы, освобождающиеся в острой фазе воспаления.

Содержание некоторых белков в плазме крови и их функции представлены в таблице.

Таблица. Содержание и функции некоторых белков плазмы крови

Группа	Белки	Концентрация в сыворотке крови, г/л	Функция
Альбумины	Транстиретин	0,25	Транспорт тироксина и трийодтиронина
	Альбумин	40	Поддержание осмотического давления, транспорт жирных кислот, билирубина, жёлчных кислот, стероидных гормонов, лекарств, неорганических ионов, резерв аминокислот
α1-Глобулины	α1-Антитрипсин	2,5	Ингибитор протеиназ
	ЛПВП	0,35	Транспорт холестерола
	Протромбин	0,1	Фактор II свёртывания крови
	Транскортин	0,03	Транспорт кортизола, кортикостерона, прогестерона
	Кислый α1-гликопротеин	1	Транспорт прогестерона
	Тироксинсвязывающий глобулин	0,02	Транспорт тироксина и трийодтиронина
α2-Г лобулины	Церулоплазмин	0,35	Транспорт ионов меди, оксидоредуктаза
	Антитромбин III	0,3	Ингибитор плазменных протеаз
	Гаптоглобин	1	Связывание гемоглобина
	α2-Макроглобулин	2,6	Ингибитор плазменных протеиназ, транспорт цинка
	Ретинолсвязывающий белок	0,04	Транспорт ретинола
	Витамин D связывающий белок	0,4	Транспорт кальциферола
β-Глобулины	ЛПНП	3,5	Транспорт холестерола
	Трансферрин	3	Транспорт ионов железа
	Фибриноген	3	Фактор I свёртывания крови
	Транскобаламин	25 x 10-9	Транспорт витамина В12
	Глобулин связывающий белок	20 x 10-6	Транспорт тестостерона и эстрадиола
	С-реактивный белок	<0,01</p>	Активация комплемента
y-Глобулины	IgG	12	Поздние антитела
	IgA	3,5	Антитела, защищающие слизистые оболочки
	IgM	1,3	Ранние антитела
	IgD	0,03	Рецепторы В-лимфоцитов
	IgE	<0,01</p>	Реагин

Альбумин. Концентрация альбумина в крови составляет 40-50 г/л. В сутки в печени синтезируется около 12 г альбумина, Т_1/2 этого белка — примерно 20 дней. Альбумин состоит из 585 аминокислотных остатков, имеет 17 дисульфидных связей и обладает молекулярной массой 69 кД. Молекула альбумина содержит много дикарбоновых аминокислот, поэтому может удерживать в крови катионы Са²⁺, Сu²⁺, Zn²⁺. Около 40% альбумина содержится в крови и остальные 60% в межклеточной жидкости, однако его концентрация в плазме выше, чем в межклеточной жидкости, поскольку объём последней превышает объём плазмы в 4 раза.

Благодаря относительно небольшой молекулярной массе и высокой концентрации альбумин обеспечивает до 80% осмотического давления плазмы. При гипоальбуминемии осмотическое давление плазмы крови снижается. Это приводит к нарушению равновесия в распределении внеклеточной жидкости между сосудистым руслом и межклеточным пространством. Клинически это проявляется как отёк. Относительное снижение объёма плазмы крови сопровождается снижением почечного кровотока, что вызывает стимуляцию системы ренин-ангиотензин-альдостерон, обеспечивающей восстановление объёма крови. Однако при недостатке альбумина, который должен удерживать Nа⁺, другие катионы и воду, вода уходит в межклеточное пространство, усиливая отёки.

Гипоальбуминемия может наблюдаться и в результате снижения синтеза альбуминов при заболеваниях печени (цирроз), при повышении проницаемости капилляров, при потерях белка из-за обширных ожогов или катаболических состояний (тяжёлый сепсис, злокачественные новообразования), при нефротическом синдроме, сопровождающемся альбуминурией, и голодании. Нарушения кровообращения, характеризующиеся замедлением кровотока, приводят к увеличению поступления альбумина в межклеточное пространство и появлению отёков. Быстрое увеличение проницаемости капилляров сопровождается резким уменьшением объёма крови, что приводит к падению АД и клинически проявляется как шок.

Альбумин — важнейший транспортный белок. Он транспортирует свободные жирные кислоты, неконъюгированный билирубин, Са²⁺, Сu²⁺, триптофан, тироксин и трийодтиронин. Многие лекарства (аспирин, дикумарол, сульфаниламиды) связываются в крови с альбумином. Этот факт необходимо учитывать при лечении заболеваний, сопровождающихся гипоальбуминемией, так как в этих случаях повышается концентрация свободного лекарства в крови. Кроме того, следует помнить, что некоторые лекарства могут конкурировать за центры связывания в молекуле альбумина с билирубином и между собой.

Транстиретин (преальбумин) называют тироксинсвязывающим преальбумином. Это белок острой фазы. Транстиретин относят к фракции альбуминов, он имеет тетрамерную молекулу. Он способен присоединять в одном центре связывания ретинолсвязывающий белок, а в другом — до двух молекул тироксина и трийодтиронина. Соединение с этими лигандами происходит независимо друг от друга. В транспорте последних транстиретин играет существенно меньшую роль по сравнению с тироксинсвязывающим глобулином.

α₁-Антитрипсин относят к α₁-глобулинам. Он ингибирует ряд протеаз, в том числе фермент эластазу, освобождающийся из нейтрофилов и разрушающий эластин альвеол лёгких. При недостаточности α₁-антитрипсина могут возникнуть эмфизема лёгких и гепатит, приводящий к циррозу печени. Существует несколько полиморфных форм α₁-антитрипсина, одна из которых является патологической. У людей, гомозиготных по двум дефектным аллелям гена антитрипсина, в печени синтезируется α₁-антитрипсин, который образует агрегаты, разрушающие гепатоциты. Это приводит к нарушению секреции такого белка гепатоцитами и к снижению содержания α₁-антитрипсина в крови.

Гаптоглобин составляет примерно четверть всех α₂-глобулинов. Гаптоглобин при внутрисосудистом гемолизе эритроцитов образует комплекс с гемоглобином, который разрушается в клетках РЭС. Если свободный гемоглобин, имеющий молекулярную массу 65 кД, может фильтроваться через почечные клубочки или агрегировать в них, то комплекс гемоглобин-гаптоглобин имеет слишком большую молекулярную массу (155 кД), чтобы пройти через гломерулы. Следовательно, образование такого комплекса предотвращает потери организмом железа, содержащегося в гемоглобине. Определение содержания гаптоглобина имеет диагностическое значение, например, снижение концентрации гаптоглобина в крови наблюдают при гемолитической анемии. Это объясняют тем, что при Т1_/2 гаптоглобина, составляющем 5 дней, и Т¹_/2 комплекса гемоглобин-гаптоглобин (около 90 мин) увеличение поступления свободного гемоглобина в кровь при гемолизе эритроцитов вызовет резкое снижение содержания свободного гаптоглобина в крови.

Гаптоглобин относят к белкам острой фазы, его содержание в крови повышается при острых воспалительных заболеваниях.

Тема 1. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВЫХ И НЕБЕЛКОВЫХ КОМПОНЕНТОВ ПЛАЗМЫ КРОВИ.

Практическая значимость темы. Кровь является важнейшим и наиболее доступным объектом биохимического исследования. Наиболее изученные компоненты крови — это гемоглобин, альбумин, иммуноглобулины и разнообразные факторы свёртывания. При различных заболеваниях наблюдаются изменения уровня белков в плазме; эти изменения можно обнаружить при электрофорезе. Важным диагностическим признаком при некоторых патологических состояниях служит повышение активности некоторых ферментов плазмы крови. Определение содержания небелковых компонентов плазмы (глюкоза, мочевина, холестерол, билирубин и др.) также используется в диагностике заболеваний.

Общая характеристика

Кровь — жидкая подвижная ткань, циркулирующая в замкнутой системе кровеносных сосудов, транспортирующая различные химические вещества к органам и тканям, и осуществляющая интеграцию метаболических процессов, протекающих в различных клетках.

Кровь состоит из плазмы и форменных элементов (эритроцитов, лейкоцитов и тромбоцитов). Сыворотка крови отличается от плазмы отсутствием фибриногена. 90% плазмы крови составляет вода, 10% — сухой остаток, в состав которого входят белки, небелковые азотистые компоненты (остаточный азот), безазотистые органические компоненты и минеральные вещества.

Белки плазмы крови

Плазма крови содержит сложную многокомпонентную (более 100) смесь белков, различающихся по происхождению и функциям. Большинство белков плазмы синтезируется в печени. Иммуноглобулины и ряд других защитных белков иммунокомпетентными клетками.

Содержание общего белка в сыворотке крови здорового человека составляет 65 — 85 г/л (в плазме крови этот показатель на 2 – 4 г/л выше за счёт фибриногена).

Белковые фракции. При помощи высаливания белков плазмы можно выделить альбуминовую и глобулиновую фракции. В норме соотношение этих фракций составляет 1,5 – 2,5. Использование метода электрофореза на бумаге позволяет выявить 5 белковых фракций (в порядке убывания скорости миграции): альбумины, α₁-, α₂-, β- и γ-глобулины. При использовании более тонких методов фракционирования в каждой фракции, кроме альбуминовой, можно выделить целый ряд белков.

Альбумины – белки с молекулярной массой около 70000 Да. Благодаря гидрофильности и высокому содержанию в плазме играют важную роль в поддержании коллоидно-осмотического (онкотического) давления крови и регуляции обмена жидкостей между кровью и тканями. Выполняют транспортную функцию: осуществляют перенос свободных жирных кислот, желчных пигментов, стероидных гормонов, ионов Са²⁺, многих лекарств. Альбумины также служат богатым и быстро реализуемым резервом аминокислот.

α₁-Глобулины:

• Кислый α₁-гликопротеин (орозомукоид) – содержит до 40% углеводов, изоэлектрическая точка его находится в кислой среде. Функция этого белка до конца не установлена; известно, что на ранних стадиях воспалительного процесса орозомукоид способствует образованию коллагеновых волокон в очаге воспаления.
• α₁-Антитрипсин – ингибитор ряда протеаз (трипсина, химотрипсина, калликреина, плазмина). Врождённое снижение содержания α₁-антитрипсина в крови может быть фактором предрасположенности к бронхо-лёгочным заболеваниям, так как эластические волокна лёгочной ткани особенно чувствительны к действию протеолитических ферментов.
• Ретинолсвязывающий белок осуществляет транспорт жирорастворимого витамина А.
• Тироксинсвязывающий белок – связывает и транспортирует иодсодержащие гормоны щитовидной железы.
• Транскортин – связывает и транспортирует глюкокортикоидные го рмоны (кортизол, кортикостерон).

α₂-Глобулины:

• Гаптоглобины (25% α₂-глобулинов) – образуют стабильный комплекс с гемоглобином, появляющимся в плазме в результате внутрисосудистого гемолиза эритроцитов. Комплексы гаптоглобин-гемоглобин поглощаются клетками РЭС, где гем и белковые цепи подвергаются распаду, а железо повторно используется для синтеза гемоглобина. Тем самым предотвращается потеря железа организмом и повреждение почек гемоглобином.
• Церулоплазмин – белок, содержащий ионы меди (одна молекула церулоплазмина содержит 6-8 ионов Cu²⁺), которые придают ему голубую окраску. Является транспортной формой ионов меди в организме. Обладает оксидазной активностью: окисляет Fe²⁺ в Fe³⁺, что обеспечивает связывание железа трансферрином. Способен окислять ароматическиеамины, участвует в обмене адреналина, норадреналина, серотонина.

β-Глобулины:

• Трансферрин – главный белок β-глобулиновой фракции, участвует в связывании и транспорте трёхвалентного железа в различные ткани, особенно в кроветворные. Трансферрин регулирует содержание Fe³⁺ в крови, предотвращает избыточное накопление и потерю с мочой.
• Гемопексин – связывает гем и предотвращает его потерю почками. Комплекс гем-гемопексин улавливается из крови печенью.
• С-реактивный белок (С-РБ) – белок, способный преципитировать (в присутствии Са²⁺) С-полисахарид клеточной стенки пневмококка. Биологическая роль его определяется способностью активировать фагоцитоз и ингибировать процесс агрегации тромбоцитов. У здоровых людей концентрация С-РБ в плазме ничтожно мала и стандартными методами не определяется. При остром воспалительном процессе она увеличивается более чем в 20 раз, в этом случае С-РБ обнаруживается в крови. Исследование С-РБ имеет преимущество перед другими маркерами воспалительного процесса: определением СОЭ и подсчётом числа лейкоцитов. Данный показатель более чувствителен, его увеличение происходит раньше и после выздоровления быстрее возвращается к норме.

γ-Глобулины:

• Иммуноглобулины (IgA, IgG, IgM, IgD, IgE) представляют собой антитела, вырабатываемые организмом в ответ на введение чужеродных веществ с антигенной активностью.

Количественные и качественные изменения белкового состава плазмы крови. При различных патологических состояниях белковый состав плазмы крови может изменяться. Основными видами изменений являются:

• Гиперпротеинемия — увеличение содержания общего белка плазмы. Причины: потеря большого количества воды (рвота, диарея, обширные ожоги), инфекционные заболевания (за счёт увеличения количества γ-глобулинов).
• Гипопротеинемия — уменьшение содержания общего белка в плазме. Наблюдается при заболеваниях печени (вследствие нарушения синтеза белков), при заболеваниях почек (вследствие потери белков с мочой), при голодании (вследствие недостатка аминокислот для синтеза белков).
• Диспротеинемия — изменение процентного соотношения белковых фракций при нормальном содержании общего белка в плазме крови, например, снижение содержания альбуминов и увеличение содержания одной или нескольких глобулиновых фракций при различных воспалительных заболеваниях.
• Парапротеинемия — появление в плазме крови патологических иммуноглобулинов — парапротеинов, отличающихся от нормальных белков по физико-химическим свойствам и биологической активности. К таким белкам относятся, например, криоглобулины, образующие друг с другом преципитаты при температуре ниже 37° С. Парапротеины обнаруживаются в крови при макроглобулинемии Вальденстрема, при миеломной болезни (в последнем случае они могут преодолевать почечный барьер и обнаруживаться в моче как белки Бенс-Джонса). Парапротеинемия, как правило, сопровождается гиперпротеинемией.

Липопротеиновые фракции плазмы крови. Липопротеины — сложные соединения, осуществляющие транспорт липидов в крови. В состав их входят: гидрофобное ядро, содержащее триацилглицеролы и эфиры холестерола, и амфифильная оболочка, образованная фосфолипидами, свободным холестеролом и белками-апопротеинами. В плазме крови человека содержатся следующие фракции липопротеинов:

• Липопротеины высокой плотности или α-липопротеины, так как при электрофорезе на бумаге они движутся вместе с α-глобулинами. Содержат много белков и фосфолипидов, транспортируют холестерол из периферических тканей в печень.
• Липопротеины низкой плотности или β-липопротеины, так как при электрофорезе на бумаге они движутся вместе с β-глобулинами. Богаты холестеролом; транспортируют его из печени в периферические ткани.
• Липопротеины очень низкой плотности или пре-β-липопротеины (на электрофореграмме расположены между α- и β-глобулинами). Служат транспортной формой эндогенных триацилглицеролов, являются предшественниками липопротеинов низкой плотности.
• Хиломикроны — электрофоретически неподвижны; в крови, взятой натощак, отсутствуют. Являются транспортной формой экзогенных (пищевых) триацилглицеролов.

Белки острой фазы воспаления. Это белки, содержание которых увеличивается в плазме крови при остром воспалительном процессе. К ним относятся, например, следующие белки:

1. гаптоглобин;
2. церулоплазмин;
3. С-реактивный белок;
4. α₁-антитрипсин;
5. фибриноген.

Скорость синтеза этих белков увеличивается прежде всего за счёт снижения образования альбуминов, трансферрина и альбуминов (небольшая фракция белков плазмы, обладающая наибольшей подвижностью при диск-электрофорезе, и которой соответствует полоса на электрофореграмме перед альбуминами), концентрация которых при остром воспалении снижается.

Биологическая роль белков острой фазы: а) все эти белки являются ингибиторами ферментов, освобождаемых при разрушении клеток, и предупреждают вторичное повреждение тканей; б) эти белки обладают иммунодепрессорным действием.

Защитные белки плазмы крови. К белкам, выполняющим защитную функцию, относятся иммуноглобулины и интерфероны.

Иммуноглобулины (антитела) — группа белков, вырабатываемых в ответ на попадание в организм чужеродных структур (антигенов). Они синтезируются в лимфоузлах и селезёнке лимфоцитами В. Выделяют 5 классов иммуноглобулинов — IgA, IgG, IgM, IgD, IgE.

Молекулы иммуноглобулинов имеют единый план строения. Структурную единицу иммуноглобулина (мономер) образуют четыре полипептидные цепи, соединённые между собой дисульфидными связями: две тяжёлые (цепи Н) и две лёгкие (цепи L). IgG, IgD и IgЕ по своей структуре, как правило, являются мономерами, молекулы IgM построены из пяти мономеров, IgA состоят из двух и более структурных единиц, или являются мономерами.

Белковые цепи, входящие в состав иммуноглобулинов, можно условно разделить на специфические домены, или области, имеющие определённые структурные и функциональные особенности.

N-концевые участки как L-, так и Н-цепей называются вариабельной областью (V), так как их структура характеризуется существенными различиями у разных классов антител. Внутри вариабельного домена имеются 3 гипервариабельных участка, отличающихся наибольшим разнообразием аминокислотной последовательности. Именно вариабельная область антител ответственна за связывание антигенов по принципу комплементарности; первичная структура белковых цепей в этой области определяет специфичность антител.

С-концевые домены Н- и L-цепей обладают относительно постоянной первичной структурой в пределах каждого класса антител и называются константной областью (С). Константная область определяет свойства различных классов иммуноглобулинов, их распределение в организме, может принимать участие в запуске механизмов, вызывающих уничтожение антигенов.

Интерфероны — семейство белков, синтезируемых клетками организма в ответ на вирусную инфекцию и обладающих противовирусным эффектом. Различают несколько типов интерферонов, обладающих специфическим спектром действия: лейкоцитарный (α-интерферон), фибробластный (β-интерферон) и& иммунный (γ-интерферон). Интерфероны синтезируются и секретируются одними клетками и проявляют свой эффект, воздействуя на другие клетки, в этом отношении они подобны гормонам.

Связываясь с клеточными рецепторами, интерфероны индуцируют синтез двух ферментов — 2′,5′-олигоаденилатсинтетазы и протеинкиназы, вероятно, за счет инициации транскрипции соответствующих генов. Оба образующихся фермента проявляют свою активность в присутствии двухцепочечных РНК, а именно такие РНК являются продуктами репликации многих вирусов или содержатся в их вирионах. Первый фермент синтезирует 2′,5′-олигоаденилаты (из АТФ), которые активируют клеточную рибонуклеазу I; второй фермент фосфорилирует фактор инициации трансляции IF2. Конечным результатом этих процессов является ингибирование биосинтеза белка и размножения вируса в инфицированной клетке.

Ферменты плазмы крови. Все ферменты, содержащиеся в плазме крови, можно разделить на три группы:

1. секреторные ферменты — синтезируются в печени, выделяются в кровь, где выполняют свою функцию (например, факторы свёртывания крови);
2. экскреторные ферменты — синтезируются в печени, в норме выделяются с желчью (например, щелочная фосфатаза), их содержание и активность в плазме крови возрастает при нарушении оттока желчи;
3. индикаторные ферменты — синтезируются в различных тканях и попадают в кровь при разрушении клеток этих тканей. В разных клетках преобладают различные ферменты, поэтому при повреждении того или иного органа в крови появляются характерные для него ферменты. Это может быть использовано в диагностике заболеваний.

Например, при повреждении клеток печени (гепатит) в крови возрастает активность аланинаминотраноферазы (АЛТ), аспартатаминотрансферазы (ACT), изофермента лактатдегидрогеназы ЛДГ₅, глутаматдегидрогеназы, орнитинкарбамоилтрансферазы.

При повреждении клеток миокарда (инфаркт) в крови возрастает активность аспартатаминотрансферазы (ACT), иэофермента лактатдегидрогеназы ЛДГ₁, изофермента креатинкиназы MB.

При повреждении клеток поджелудочной железы (панкреатит) в крови возрастает активность трипсина, α-амилазы, липазы.

Частые вопросы

Каков состав крови человека?

Кровь человека состоит из плазмы и форменных элементов. Плазма составляет около 55% общего объема крови и состоит из воды, белков, электролитов, гормонов и других веществ. Форменные элементы включают эритроциты, лейкоциты и тромбоциты.

Какие физико-химические свойства имеет кровь человека?

Кровь имеет такие физико-химические свойства, как кислотно-щелочной баланс (pH), вязкость, плотность, осмотическое давление и коагулируемость. Кислотно-щелочной баланс крови поддерживается на уровне 7,35-7,45. Вязкость крови зависит от ее состава и может быть повышена при различных заболеваниях. Плотность крови составляет примерно 1,05 г/мл. Осмотическое давление крови поддерживается за счет наличия различных веществ, таких как белки и электролиты. Кровь также имеет способность свертываться для образования сгустков при повреждении сосудов.

Полезные советы

СОВЕТ №1

Регулярно проверяйте свой уровень гемоглобина. Гемоглобин – это важный показатель состояния крови, который отражает содержание кислорода в организме. Если уровень гемоглобина низкий, это может указывать на анемию или другие проблемы со здоровьем. При необходимости проконсультируйтесь с врачом и примите меры для улучшения состояния крови.

СОВЕТ №2

Увеличьте потребление железа и витамина С. Железо является основным компонентом гемоглобина, поэтому его достаточное потребление в пище важно для поддержания здорового уровня крови. Витамин С помогает организму лучше усваивать железо. Включите в свой рацион пищу, богатую железом, такую как мясо, рыба, орехи и зеленые овощи, а также продукты, содержащие витамин С, например, цитрусовые фрукты, киви и перец.

СОВЕТ №3

Поддерживайте оптимальный уровень гидратации. Вода играет важную роль в составе крови и помогает поддерживать ее физико-химические свойства. Регулярно пейте достаточное количество воды, чтобы предотвратить обезвоживание и поддерживать здоровое состояние крови.